Biologi

Hemosianin: Pengertian dan fungsi

08/02/2020

Hemosianin adalah suatu protein pembawa dioksigen (dari invertebrata, mis., arthropoda dan moluska berwarna biru), mengandung tembaga, dan digunakan oleh hewan kelompok udang-udangan dan moluska.

Hemosianin merupakan protein biru yang membawa oksigen mengandung tembaga, mirip dengan hemoglobin, yang hadir dalam darah serangga tertentu, krustasea, dan invertebrata lainnya. Fungsinya adalah untuk menyampaikan oksigen dari organ pernapasan ke jaringan.

Pengertian Hemosianin

Hemosianin hanya ditemukan pada Mollusca dan Arthropoda: hemosianin awal ditemukan dalam siput Helix pomatia (moluska) dan dalam kepiting horseshoe (arthropoda). Mereka kemudian ditemukan umum di kalangan krustasea dan digunakan oleh beberapa arthropoda tanah seperti tarantula Eurypelma californicum, kalajengking kaisar, dan kelabang coleoptrata Scutigera. Juga, protein penyimpanan larva dalam banyak serangga tampaknya berasal dari hemosianin.

Pengertian

Hemosianin adalah protein yang mengangkut oksigen ke seluruh tubuh beberapa hewan invertebrata. Metaloprotein ini mengandung dua atom tembaga yang mengikat molekul oksigen tunggal (O2).

Hemosianin yang kedua setelah hemoglobin dalam frekuensi penggunaan sebagai molekul transport oksigen. Berbeda dengan hemoglobin dalam sel darah merah yang ditemukan dalam vertebrata, hemosianin tidak terikat pada sel darah tetapi malah langsung digantung di hemolimf. Oksigenasi menyebabkan perubahan warna antara bentuk Cu (I) yang tidak terdeoksigenasi dan bentuk biru Cu (II) yang teroksigenasi.

Distribusi spesies

Hemosianin hanya ditemukan di Mollusca dan Arthropoda: penemuan paling awal dari hemocyanin adalah di siput Helix pomatia (mollusca) dan dalam kepiting tapal kuda (sebuah arthropoda). Mereka kemudian ditemukan umum di antara cephalopoda dan krustasea dan digunakan oleh beberapa arthropoda darat seperti tarantula Eurypelma californicum, kalajengking kaisar, dan centipede Scutigera coleoptrata. Juga, protein penyimpanan larva dalam banyak serangga tampaknya berasal dari hemocyanin.

Struktur dan mekanisme

Meskipun fungsi pernapasan hemosianin mirip dengan hemoglobin, ada sejumlah perbedaan yang signifikan dalam struktur dan mekanisme molekulernya. Sementara hemoglobin membawa atom besinya dalam cincin porfirin (kelompok heme), atom tembaga hemosianin terikat sebagai gugus prostetik yang dikoordinasikan oleh residu histidin.

Situs aktif hemosianin terdiri dari sepasang kation tembaga (I) yang langsung dikoordinasikan dengan protein melalui kekuatan pendorong cincin imidazol dari enam residu histidin. Telah dicatat bahwa spesies yang menggunakan hemocyanin untuk transportasi oksigen termasuk krustasea yang hidup di lingkungan dingin dengan tekanan oksigen rendah.

Dalam keadaan ini transportasi oksigen hemoglobin kurang efisien dibandingkan transportasi oksigen hemosianin. Namun demikian, ada juga arthropoda terestrial yang menggunakan hemocyanin, terutama laba-laba dan kalajengking, yang hidup di daerah beriklim hangat. Molekul ini stabil secara konformasional dan berfungsi penuh pada suhu hingga 90 derajat C.

Sebagian besar hemosianin berikatan dengan oksigen secara non-kooperatif dan kira-kira seperempatnya seefisien hemoglobin dalam mengangkut oksigen per jumlah darah.

Hemoglobin mengikat oksigen secara kooperatif karena perubahan konformasi sterik dalam kompleks protein, yang meningkatkan afinitas hemoglobin terhadap oksigen ketika sebagian teroksigenasi.

Dalam beberapa hemosianin dari kepiting tapal kuda dan beberapa spesies arthropoda lainnya, pengikatan kooperatif diamati, dengan koefisien Hill 1,6-3,0. Koefisien bukit bervariasi tergantung pada spesies dan pengaturan pengukuran laboratorium.

Hemoglobin, sebagai perbandingan, memiliki koefisien Hill yang biasanya 2,8-3,0. Dalam kasus ini hemosianin pengikat kooperatif diatur dalam protein sub-kompleks dari 6 subunit (heksamer) masing-masing dengan satu situs pengikatan oksigen; pengikatan oksigen pada satu unit di kompleks akan meningkatkan afinitas unit tetangga.

Setiap kompleks heksamer disusun bersama untuk membentuk kompleks yang lebih besar dari puluhan heksamer. Dalam satu studi, ikatan kooperatif ditemukan tergantung pada heksamer yang diatur bersama di kompleks yang lebih besar, menunjukkan ikatan kooperatif antara hexamers. Profil pengikatan oksigen hemosianin juga dipengaruhi oleh kadar ion dan pH garam terlarut.

Hemosianin terbuat dari banyak protein subunit individu, yang masing-masing mengandung dua atom tembaga dan dapat mengikat satu molekul oksigen (O2). Setiap subunit memiliki berat sekitar 75 kilodalton (kDa). Subunit dapat diatur dalam dimer atau heksamer tergantung pada spesies; kompleks dimer atau heksamer juga diatur dalam rantai atau cluster dengan berat melebihi 1500 kDa. Subunit biasanya homogen, atau heterogen dengan dua varian subunit. Karena ukuran besar hemocyanin, biasanya ditemukan mengambang bebas di dalam darah, tidak seperti hemoglobin.

Heksamer merupakan ciri khas dari arthropoda Hemosianin. Hemosianin dari tarantula Eurypelma californicum terdiri dari 4 heksamer atau 24 rantai peptida.

Hemosianin dari lipan rumah Scutigera coleoptrata terdiri dari 6 heksamer atau 36 rantai. Kepiting tapal kuda memiliki hemosianin 8-hexamer (mis. 48-rantai). Heksamer sederhana ditemukan di lobster berduri Panulirus interruptus dan isopoda Bathynomus giganteus. Rantai peptida dalam krustasea memiliki sekitar 660 residu asam amino yang panjang, dan di chelicerate sekitar 625. Di kompleks besar terdapat berbagai rantai varian, semuanya hampir sama panjangnya; komponen murni biasanya tidak merakit sendiri.

No Comments

Leave a Reply